Ученые
установили, что наличие воды не является обязательным условием для
нормальной подвижности и работы миоглобина. Работа опубликована в
журнале Journal of the American Chemical Society..Работа
большинства белков, и прежде всего ферментов, связана с
внутримолекулярной подвижностью. Под ней подразумевается движение
различных структур внутри белковой молекулы друг относительно друга.Авторы
исследования заинтересовались тем, как изменится подвижность в пептиде,
если ассоциированную с ним воду заменить на сурфактанты - поверхностно
активные полимеры. Ученые провели такую замену в миоглобине, а затем
проследили за внутримолекулярной динамикой при помощи рассеивания
нейтронов. При этом благодаря замене водорода на дейтерий в составе
сурфактанта ученые могли отдельно наблюдать за движениями самого белка и
окружающей его полимерной "шубы".
Данные
рассеяния показали, что благодаря использованию сурфактантов миоглобин
остался практически таким же гибким и подвижным, как в присутствии воды.
Он по-прежнему связывал и отпускал кислород, не смотря на то, что это
сопровождается изменениями в трехмерной структуре полипептида и требует
значительных внутримолекулярных движений.До
сих пор биофизики считали, что для существования такой подвижности с
молекулой белка должно быть связано большое количество молекул воды,
служащей для поддержания структуры и "смазывающей" трение отдельных
частей пептида. Полученные результаты могут пригодиться для изготовления
искусственных систем катализа и фотосинтеза.
